Белок распознавания пептидогликана 2 - Peptidoglycan recognition protein 2

Белок распознавания пептидогликана 2 (PGLYRP2) является фермент (EC 3.5.1.28), N-ацетилмурамоил-L-аланин амидаза (NAMLAA), который гидролизует бактериальный клеточная стенка пептидогликан и кодируется PGLYRP2 ген.[1][2][3][4][5][6]

PGLYRP2
Идентификаторы
ПсевдонимыPGLYRP2, HMFT0141, PGLYRPL, PGRP-L, PGRPL, TAGL-подобный, tagL, tagL-альфа, tagl-бета, белок распознавания пептидогликана 2
Внешние идентификаторыOMIM: 608199 MGI: 1928099 ГомолоГен: 49671 Генные карты: PGLYRP2
Расположение гена (человек)
Хромосома 19 (человек)
Chr.Хромосома 19 (человек)[7]
Хромосома 19 (человек)
Геномное расположение PGLYRP2
Геномное расположение PGLYRP2
Группа19п13.12Начните15,468,645 бп[7]
Конец15,498,956 бп[7]
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

114770

57757

Ансамбль

ENSG00000161031

ENSMUSG00000079563

UniProt

Q96PD5

Q8VCS0

RefSeq (мРНК)

NM_052890
NM_001363546

NM_001271476
NM_001271477
NM_001271478
NM_001271479
NM_021319

RefSeq (белок)

NP_443122
NP_001350475

NP_001258405
NP_001258406
NP_001258407
NP_001258408
NP_067294

Расположение (UCSC)Chr 19: 15.47 - 15.5 МбChr 17: 32,41 - 32,42 Мб
PubMed поиск[9][10]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Открытие

В NФерментативная активность -ацетилмурамоил-L-аланинамидазы была впервые обнаружена у человека и мыши. сыворотка в 1981 году Бранко Ладешич и его коллеги.[11] Затем фермент (сокращенно NAMLAA) очищали из сыворотки человека этим[12] и другие группы.[13][14][15][16] Была идентифицирована последовательность 15 N-концевых аминокислот NAMLAA,[15] но кДНК для белок не был клонирован, и ген, кодирующий NAMLAA, не был известен.

В 2000 году Дэн Халтмарк и его коллеги обнаружили семью из 12 человек. Белок распознавания пептидогликанов (PGRP) гены в Дрозофила меланогастр и с помощью поиска гомологии доступных последовательностей человека и мыши предсказали присутствие длинных форм PGRP человека и мыши, которые они назвали PGRP-L по аналогии с длинными формами PGRP насекомых.[17]

В 2001 году Роман Дзиарски и его коллеги обнаружили и клонировали три человеческих PGRP, названных PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ (для транскриптов длинного и среднего размера),[1] и установил, что человек геном коды для семейства из 4-х PGRP: PGRP-S (сокращенно PGRP)[18] и PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ.[1] Впоследствии Комитет по номенклатуре генов Организации генома человека изменил символы генов PGRP-S, PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ на PGLYRP1 (белок распознавания пептидогликана 1 ), PGLYRP2 (белок распознавания пептидогликана 2 ), PGLYRP3 (белок распознавания пептидогликана 3 ), и PGLYRP4 (белок распознавания пептидогликана 4 ) соответственно, и эта номенклатура в настоящее время также используется для других млекопитающее PGRP. Сергей Киселев и его коллеги также независимо клонировали мышь PGLYRP2 (которую они назвали TagL).[2][19]

Расположение человека PGLYRP2 ген на хромосоме 19 и схематические структуры гена, кДНК и белков с указанными экзонами, интронами и белковыми доменами.

В 2003 году Хокан Штайнер и его сотрудники[3] и Роман Дзярский с сотрудниками[4] обнаружил эту мышь[3] и человек[4] Белки PGLYRP2 (PGRP-L), кодируемые мышью и человеком PGLYRP2 гены N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы. Затем было показано, что рекомбинантные и нативные человеческие белки PGLYRP2 идентичны ранее идентифицированному и очищенному сывороточному NAMLAA.[20]

Распределение тканей и секреция

PGLYRP2 человека и мыши конститутивно экспрессируется у взрослого и плода. печень, откуда он секретируется в кровь.[1][3][20][21][22] PGLYRP2 (NAMLAA) присутствует в плазме человека в количестве от 100 до 200 мкг / мл.[16][23] и при более низких концентрациях в слюне, молоке, спинномозговая жидкость, и синовиальная жидкость.[23] PGLYRP2 также экспрессируется на гораздо более низком уровне в толстой кишке, лимфатический узел, селезенка, вилочковая железа, сердце и полиморфноядерный лейкоцит гранулы.[1][24][25] PGLYRP2 по-разному экспрессируется в развивающемся мозге, и на эту экспрессию влияет кишечник. микробиом.[26] Бактерии и цитокины индуцируют низкий уровень экспрессии PGLYRP2 в кожа и желудочно-кишечный и устный эпителиальный клетки,[22][27][28][29][30] а также в кишечный интраэпителиальные Т-лимфоциты, дендритные клетки, НК (естественный убийца ) клетки и воспалительные макрофаги.[31][32] Некоторые млекопитающие, например свиньи, экспресс несколько формы сращивания PGLYRP2 с дифференциальной экспрессией.[33]

Бактерии и цитокины индуцируют экспрессию PGLYRP2 в эпителиальных клетках через p38 митоген-активированная протеинкиназа (MAPK) и ИРАК1 (киназа 1, ассоциированная с рецептором интерлейкина-1) сигнальные пути.[27][30] Конститутивная и индуцированная экспрессия PGLYRP2 контролируется разными факторы транскрипции чьи связывающие последовательности расположены в разных регионах PGLYRP2 промоутер.[22] Учредительное выражение PGLYRP2 в гепатоциты регулируется факторами транскрипции с-июн и ATF2 (активирующий фактор транскрипции 2 ) через последовательности в проксимальной области промотора.[22] Вынужденное проявление PGLYRP2 в кератиноциты регулируется факторами транскрипции NF-κB (ядерный фактор, усилитель легкой цепи каппа активированных В-клеток) и Sp1 (специфичность белка 1) через последовательности в дистальной области промотора.[22]

Структура

PGLYRP2 имеет один канонический карбокси-концевой каталитический пептидогликан-связывающий домен амидазы 2 типа (также известный как домен PGRP) с предсказанным связыванием пептидогликана и каталитической щелью со стенками, образованными α-спиралями, а дно - β-слоем.[1][3][34] PGLYRP2 также имеет длинный N-концевой сегмент, который составляет две трети последовательности PGLYRP2, имеет два гидрофобный областей, не обнаруживается в PGLYRP1, PGLYRP3 и PGLYRP4 других млекопитающих и в беспозвоночный PGRP и является уникальным и не имеет идентифицируемых функциональных мотивов или доменов.[1][3][34] С-концевой сегмент также длиннее, чем у PGLYRP других млекопитающих.[1][3][34] PGLYRP2 имеет две пары цистеины в домене PGRP, которые консервативны во всех PGRP человека и, как предполагается, образуют два дисульфид облигации.[1] PGLYRP2 человека является гликозилированный[13][15] и спрятал,[12][13][14][15][16][20][21] и образует гомодимеры, не связанные дисульфидной связью.[15]

PGLYRP2, как и все другие амидазоактивные PGRP (беспозвоночные и позвоночное животное ), имеет сохраняющийся Zn2+-связывающий сайт в пептидогликан-связывающей щели, которая также присутствует в бактериофаг амидаз 2 типа и состоит из двух гистидины, один тирозин и один цистеин (His411, Tyr447, His522, Cys530 в PGLYRP2 человека).[4]

Функции

Белок PGLYRP2 играет важную роль в врожденные иммунные реакции.

Связывание и гидролиз пептидогликанов

PGLYRP2 - фермент (EC 3.5.1.28), N-ацетилмурамоил-L-аланинамидаза, которая связывает и гидролизует пептидогликан клеточной стенки бактерий.[1][3][4][11][12][13][14][15][16][35] Пептидогликан является основным компонентом клеточной стенки бактерий и представляет собой полимер β (1-4) -связанного N-ацетилглюкозамин (GlcNAc) и N-ацетилмурамовая кислота (MurNAc) с прикрепленным к MurNAc коротким пептиды, обычно состоящий из чередующихся L и D аминокислоты, которые сшивают смежные полисахарид цепи.

PGLYRP2 гидролизует амидную связь между MurNAc и L-Ala, первой аминокислотой в стволовом пептиде.[3][4][11][12] Этот гидролиз отделяет сшивающие пептиды от полисахаридных цепей и солюбилизирует сшитый бактериальный пептидогликан в несшитые полисахаридные цепи.[4] Минимальный пептидогликановый фрагмент, гидролизованный PGLYRP2, представляет собой MurNAc-трипептид.[4]

Сайт связывания пептидогликана, который также является каталитическим доменом амидазы, расположен в C-концевом домене PGRP. Этого домена PGRP достаточно для ферментативной активности PGLYRP2, хотя эта активность изолированного С-концевого фрагмента снижена по сравнению со всей молекулой PGLYRP2.[4] Zn2+ и Zn2+-связывающие аминокислоты (His411, Tyr447 и Cys530 в PGLYRP2 человека) необходимы для активности амидазы.[4] Cys419 в PGLYRP2 человека, который широко консервативен в PRGP беспозвоночных и позвоночных, образует дисульфидную связь с Cys425 (в PGLYRP2 человека) и необходим для активности амидазы, поскольку эта дисульфидная связь необходима для структурной целостности домена PGRP.[4] Cys530 консервативен во всех амидазоактивных PGRP позвоночных и беспозвоночных, тогда как некаталитические PGRP (включая PGLYRP1, PGLYRP3 и PGLYRP4 млекопитающих) имеют серин в этой позиции,[1] и, таким образом, присутствие Cys или Ser в этом положении можно использовать для прогнозирования амидазной активности PGRP.[4] Однако Cys530 и семь других аминокислот, которые все необходимы для амидазной активности PGRP, недостаточны для амидазной активности, которая требует дополнительных до сих пор неидентифицированных аминокислот.[4]

Защита от инфекций

PGLYRP2 играет ограниченную роль в защите хозяина от инфекции. PGLYRP2-дефицитные мыши более чувствительны к Синегнойная палочка -индуцированный кератит[36] и Пневмококк -индуцированная пневмония и сепсис.[37] Однако, PGLYRP2-дефицитные мыши не показали измененной восприимчивости к системным кишечная палочка, Золотистый стафилококк, и Candida Albicans инфекции[21] или кишечник Salmonella enterica инфекция,[32] хотя последнее сопровождалось усилением воспаления слепой кишки.[31]

Хотя PGLYRP2 не является бактериолитическим непосредственно,[4] он обладает антибактериальной активностью против обоих Грамположительный и Грамотрицательный бактерии и Хламидиоз трахоматис.[38]

Поддержание микробиома

PGLYRP2 мыши играет роль в поддержании здорового микробиома, поскольку PGLYRP2-дефицитные мыши имеют значительные изменения в составе кишечного микробиома, которые влияют на их чувствительность к колит.[39][40]

Воздействие на воспаление

PGLYRP2 прямо или косвенно влияет на воспаление и играет роль в поддержании анти- и провоспалительного гомеостаза в кишечнике, коже, суставах и головном мозге.

Гидролиз пептидогликана PGLYRP2 снижает провоспалительную активность пептидогликана.[31][41] Этот эффект, вероятно, связан с амидазной активностью PGLYRP2, которая отделяет стволовый пептид от MurNAc в пептидогликане и разрушает мотив, необходимый для индуцированной пептидогликаном активации NOD2 (нуклеотид-связывающий домен олигомеризации, содержащий белок 2), один из провоспалительных рецепторов пептидогликана.[31]

PGLYRP2-дефицитные мыши более восприимчивы, чем мыши дикого типа, к колиту, вызванному декстрансульфатом натрия (DSS), что указывает на то, что PGLYRP2 защищает мышей от вызванного DSS колита.[39] Кишечный микробиом важен для этой защиты, поскольку повышенная чувствительность к колиту может передаваться дикому типу. без микробов мышей путем трансплантации микробиома из PGLYRP2-дефицитные мыши.[39]

PGLYRP2-дефицитные мыши более восприимчивы, чем мыши дикого типа, к развитию экспериментально индуцированных псориаз -подобное воспаление,[42] что указывает на то, что PGLYRP2 обладает противовоспалительным действием и защищает мышей от этого типа воспаления кожи. Этот провоспалительный эффект обусловлен увеличением количества и активности Т помощник 17 (Th17) клеток и снижение количества T нормативный (Treg) клетки.[42] PGLYRP2-дефицитные мыши более восприимчивы, чем мыши дикого типа, к S. enterica-индуцированное воспаление кишечника,[32] что указывает на то, что PGLYRP2 также оказывает противовоспалительное действие в кишечном тракте.

Однако PGLYRP2 также имеет противоположные эффекты. PGLYRP2-дефицитные мыши более устойчивы, чем мыши дикого типа, к развитию артрит индуцированный системным введением пептидогликана или фрагмента пептидогликана MurNAc-L-Ala-D-isoGln (мурамиловый дипептид, МДП).[43] В этой модели PGLYRP2 требуется для производства хемокины и цитокины, привлекающие нейтрофилы для суставов, страдающих артритом.[43] PGLYRP2-дефицитные мыши также более устойчивы, чем мыши дикого типа, к бактериально индуцированному кератит[36] и воспаление в S. pneumoniae-индуцированная легочная инфекция.[37] Эти результаты показывают, что при определенных условиях PGLYRP2 оказывает провоспалительное действие.[36][37][43]

PGLYRP2-дефицитные мыши также показывают более высокие общительность и снижение уровня беспокойство -подобное поведение по сравнению с мышами дикого типа, что указывает на то, что PGLYRP2 влияет на поведение мышей.[26][44]

Медицинское значение

Генетический PGLYRP2 варианты или измененная экспрессия PGLYRP2 связаны с некоторыми заболеваниями. Пациенты с воспалительное заболевание кишечника (IBD), который включает Болезнь Крона и язвенный колит, имеют значительно более частые варианты миссенс в PGLYRP2 ген (а также в трех других PGLYRP гены), чем у здоровых людей.[34] Эти результаты предполагают, что PGLYRP2 защищает людей от этих воспалительных заболеваний и что мутации в PGLYRP2 ген являются одними из генетических факторов, предрасполагающих к этим заболеваниям. PGLYRP2 варианты также связаны с плоскоклеточный рак пищевода[45] и Болезнь Паркинсона.[46]

Снижение экспрессии PGLYRP2 связано с ВИЧ -ассоциированный туберкулез,[47] Болезнь Лайма,[48] гепатоцеллюлярная карцинома,[49] и инфаркт миокарда.[50]

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ а б c d е ж г час я j k Лю Ц., Сюй З., Гупта Д., Дзиарски Р. (сентябрь 2001 г.). «Белки распознавания пептидогликанов: новое семейство из четырех молекул распознавания паттернов врожденного иммунитета человека». Журнал биологической химии. 276 (37): 34686–94. Дои:10.1074 / jbc.M105566200. PMID  11461926. S2CID  44619852.
  2. ^ а б Кибардин А.В., Миркина И.И., Корнеева Е.А., Гнучев Н.В., Георгиев Г.П., Киселев С.Л. (май 2000 г.). «Молекулярное клонирование нового мышиного гена tagL, содержащего лизоцимоподобный домен». Доклады Биохимии. 372 (1–6): 103–5. PMID  10935177.
  3. ^ а б c d е ж г час я Гелиус Э., Перссон С., Карлссон Дж., Штайнер Х. (июль 2003 г.). «Белок распознавания пептидогликана млекопитающих с активностью N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 306 (4): 988–94. Дои:10.1016 / s0006-291x (03) 01096-9. PMID  12821140.
  4. ^ а б c d е ж г час я j k л м п Ван З.М., Ли Х, Коклин Р.Р., Ван М., Ван М., Фукасе К. и др. (Декабрь 2003 г.). «Белок распознавания пептидогликана человека-L представляет собой N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазу». Журнал биологической химии. 278 (49): 49044–52. Дои:10.1074 / jbc.M307758200. PMID  14506276. S2CID  35373818.
  5. ^ «Белок распознавания пептидогликана PGLYRP2 2 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-11-02.
  6. ^ «Белок распознавания пептидогликана Pglyrp2 2 [Mus musculus (домовая мышь)] - Ген - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-11-03.
  7. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000161031 - Ансамбль, Май 2017
  8. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000079563 - Ансамбль, Май 2017
  9. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  10. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  11. ^ а б c Ладесич Б., Томасич Дж., Кведер С., Хрсак И. (ноябрь 1981 г.). «Метаболическая судьба 14C-меченного иммуноадъювантного мономера пептидогликана. II. Исследования in vitro». Biochimica et Biophysica Acta. 678 (1): 12–7. Дои:10.1016/0304-4165(81)90042-8. PMID  6118181.
  12. ^ а б c d Валингер З., Ладесич Б., Томасич Дж. (Февраль 1982 г.). «Частичная очистка и характеристика N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы из сыворотки крови человека и мыши». Biochimica et Biophysica Acta. 701 (1): 63–71. Дои:10.1016/0167-4838(82)90313-2. PMID  6120007.
  13. ^ а б c d Моллнер С., Браун В. (декабрь 1984 г.). «Муреин гидролаза (N-ацетил-мурамил-L-аланинамидаза) в сыворотке крови человека». Архив микробиологии. 140 (2–3): 171–7. Дои:10.1007 / BF00454921. PMID  6152147. S2CID  28541212.
  14. ^ а б c Vanderwinkel E, de Vlieghere M, de Pauw P, Cattalini N, Ledoux V, Gigot D, ten Have JP (июль 1990 г.). «Очистка и характеристика N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы из сыворотки крови человека». Biochimica et Biophysica Acta. 1039 (3): 331–8. Дои:10.1016 / 0167-4838 (90) 90267-к. PMID  1974148.
  15. ^ а б c d е ж Де Пау П., Нейт С., Вандервинкель Э., Ваттиз Р., Фалмань П. (июнь 1995 г.). «Характеристика человеческой сыворотки N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы, очищенной с помощью аффинной хроматографии». Экспрессия и очистка белков. 6 (3): 371–8. Дои:10.1006 / преп.1995.1049. PMID  7663175.
  16. ^ а б c d Хойер М.А., Мелиф М.Дж., Кек В., Хазенберг депутат (февраль 1996 г.). «Очистка и характеристика N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы из плазмы человека с использованием моноклональных антител». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1289 (1): 57–64. Дои:10.1016/0304-4165(95)00136-0. PMID  8605233.
  17. ^ Вернер Т., Лю Дж., Канг Д., Экенгрен С., Штайнер Х., Хультмарк Д. (декабрь 2000 г.). «Семейство белков распознавания пептидогликана в плодовой мушке Drosophila melanogaster». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (25): 13772–7. Дои:10.1073 / pnas.97.25.13772. ЧВК  17651. PMID  11106397.
  18. ^ Канг Д., Лю Дж., Лундстрём А., Гелиус Е., Штайнер Х. (август 1998 г.). «Белок распознавания пептидогликана в врожденном иммунитете, сохраненный от насекомых к человеку». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (17): 10078–82. Дои:10.1073 / пнас.95.17.10078. ЧВК  21464. PMID  9707603.
  19. ^ Кибардин А.В., Миркина И.И., Баранова Е.В., Закеева И.Р., Георгиев Г.П., Киселев С.Л. (февраль 2003 г.). «Дифференциально сплайсированный ген tagL мыши, гомолог семейства генов tag7 / PGRP у млекопитающих и дрозофилы, может распознавать грамположительные и грамотрицательные бактериальные клеточные стенки независимо от домена гомологии лизоцима Т-фага». Журнал молекулярной биологии. 326 (2): 467–74. Дои:10.1016 / с0022-2836 (02) 01401-8. PMID  12559914.
  20. ^ а б c Zhang Y, van der Fits L, Voerman JS, Melief MJ, Laman JD, Wang M и др. (Август 2005 г.). «Идентификация сывороточной N-ацетилмурамоил-1-аланинамидазы как белка распознавания пептидогликана 2 печени». Biochimica et Biophysica Acta. 1752 (1): 34–46. Дои:10.1016 / j.bbapap.2005.07.001. PMID  16054449.
  21. ^ а б c Сюй М., Ван З., Локсли Р.М. (сентябрь 2004 г.). «Врожденные иммунные ответы у мышей с L-дефицитом белка распознавания пептидогликана». Молекулярная и клеточная биология. 24 (18): 7949–57. Дои:10.1128 / MCB.24.18.7949-7957.2004. ЧВК  515053. PMID  15340057.
  22. ^ а б c d е Ли X, Ван С., Ван Х, Гупта Д. (июль 2006 г.). «Дифференциальная экспрессия белка распознавания пептидогликана 2 в коже и печени требует различных факторов транскрипции». Журнал биологической химии. 281 (30): 20738–48. Дои:10.1074 / jbc.M601017200. PMID  16714290. S2CID  22076229.
  23. ^ а б Vanderwinkel E, de Pauw P, Philipp D, Ten Have JP, Bainter K (февраль 1995 г.). «N-ацетилмурамил-L-аланин-амидаза человека и млекопитающих: распределение, действие на различные бактериальные пептидогликаны и сравнение с активностью лизоцима человека». Биохимическая и молекулярная медицина. 54 (1): 26–32. Дои:10.1006 / bmme.1995.1004. PMID  7551813.
  24. ^ Хойер М.А., Мелиф М.Дж., Калафат Дж., Роос Д., ван ден Бемд Р.В., ван Донген Дж. Дж., Член парламента Хазенберга (август 1997 г.). «Экспрессия и внутриклеточная локализация человеческой N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы, фермента, разрушающего стенку бактериальной клетки». Кровь. 90 (3): 1246–54. Дои:10.1182 / кровь.V90.3.1246. PMID  9242559.
  25. ^ Хойер М.А., де Гроот Р., ван Лисхаут Л., Джейкобс Б.С., Мелиф М.Дж., Хазенберг депутат (январь 1998 г.). «Различия N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы и лизоцима в сыворотке и спинномозговой жидкости пациентов с бактериальным менингитом». Журнал инфекционных болезней. 177 (1): 102–6. Дои:10.1086/513815. PMID  9419176.
  26. ^ а б Арентсен Т., Цянь Ю., Гкоцис С., Фемения Т., Ван Т., Удекву К. и др. (Февраль 2017). «Бактериальная молекула Pglyrp2, чувствительная к пептидогликану, модулирует развитие и поведение мозга». Молекулярная психиатрия. 22 (2): 257–266. Дои:10.1038 / mp.2016.182. ЧВК  5285465. PMID  27843150.
  27. ^ а б Ван Х, Гупта Д., Ли Х, Дзиарски Р. (ноябрь 2005 г.). «Белок распознавания пептидогликана 2 (N-ацетилмурамоил-L-Ala амидаза) индуцируется в кератиноцитах бактериями через путь киназы p38». Инфекция и иммунитет. 73 (11): 7216–25. Дои:10.1128 / IAI.73.11.7216-7225.2005. ЧВК  1273900. PMID  16239516.
  28. ^ Лу Х, Ван М., Ци Дж., Ван Х, Ли Х, Гупта Д., Дзиарски Р. (март 2006 г.). «Белки распознавания пептидогликанов представляют собой новый класс бактерицидных белков человека». Журнал биологической химии. 281 (9): 5895–907. Дои:10.1074 / jbc.M511631200. PMID  16354652. S2CID  21943426.
  29. ^ Уэхара А., Сугавара Ю., Курата С., Фудзимото Ю., Фукасе К., Кусумото С. и др. (Май 2005 г.). «Химически синтезированные патоген-ассоциированные молекулярные паттерны увеличивают экспрессию белков распознавания пептидогликанов через toll-подобные рецепторы, NOD1 и NOD2 в эпителиальных клетках ротовой полости человека». Клеточная микробиология. 7 (5): 675–86. Дои:10.1111 / j.1462-5822.2004.00500.x. PMID  15839897. S2CID  20544993.
  30. ^ а б Шольц GM, Heath JE, Aw J, Reynolds EC (сентябрь 2018 г.). «Регулирование пептидогликанамидазы PGLYRP2 в эпителиальных клетках интерлейкином-36γ». Инфекция и иммунитет. 86 (9). Дои:10.1128 / IAI.00384-18. ЧВК  6105881. PMID  29914927.
  31. ^ а б c d Duerr CU, Salzman NH, Dupont A, Szabo A, Normark BH, Normark S и др. (Май 2011 г.). «Контроль кишечного Nod2-опосредованного распознавания пептидогликана эпителиально-связанными лимфоцитами». Иммунология слизистой оболочки. 4 (3): 325–34. Дои:10.1038 / миль.2010.71. PMID  20980996. S2CID  10298644.
  32. ^ а б c Ли Дж., Геддес К., Стрейткер С., Филпотт Диджей, Жирардин SE (август 2012 г.). «Роль белка распознавания пептидогликана мыши PGLYRP2 во врожденном иммунном ответе на инфекцию серовара Typhimurium Salmonella enterica in vivo». Инфекция и иммунитет. 80 (8): 2645–54. Дои:10.1128 / IAI.00168-12. ЧВК  3434585. PMID  22615249.
  33. ^ Sang Y, Ramanathan B, Ross CR, Blecha F (ноябрь 2005 г.). «Замалчивание генов и сверхэкспрессия длинных изоформ белка распознавания пептидогликана свиньи: участие в экспрессии бета-дефенсина-1». Инфекция и иммунитет. 73 (11): 7133–41. Дои:10.1128 / IAI.73.11.7133-7141.2005. ЧВК  1273832. PMID  16239507.
  34. ^ а б c d Зульфикар Ф., Хозо I, Рангараджан С., Мариуцца Р.А., Дзиарски Р., Гупта Д. (2013). "Генетическая ассоциация вариантов белков распознавания пептидогликанов с воспалительным заболеванием кишечника". PLOS ONE. 8 (6): e67393. Дои:10.1371 / journal.pone.0067393. ЧВК  3686734. PMID  23840689.
  35. ^ «Reactome | PGLYRP2 гидролизует бактериальный пептидогликан». reactome.org. Получено 2020-11-03.
  36. ^ а б c Gowda RN, Redfern R, Frikeche J, Pinglay S, Foster JW, Lema C и др. (2015). «Функции белков распознавания пептидогликанов (Pglyrps) на поверхности глаза: бактериальный кератит у мышей, нацеленных на ген, с дефицитом Pglyrp-2, -3 и -4». PLOS ONE. 10 (9): e0137129. Дои:10.1371 / journal.pone.0137129. ЧВК  4558058. PMID  26332373.
  37. ^ а б c Домбровски А.Н., Конрад С., Берендт Ю., Шривастав А., Баал Н., Винхольд С.М. и др. (2019). «Инфекция, вызванная Streptococcus pneumoniae». Границы микробиологии. 10: 199. Дои:10.3389 / fmicb.2019.00199. ЧВК  6389715. PMID  30837960.
  38. ^ Бобровский П., Манувера В., Полина Н., Подгорный О., Прусаков К., Говорун В., Лазарев В. (июль 2016 г.). «Рекомбинантные белки распознавания пептидогликанов человека обнаруживают антихламидийную активность». Инфекция и иммунитет. 84 (7): 2124–2130. Дои:10.1128 / IAI.01495-15. ЧВК  4936355. PMID  27160295.
  39. ^ а б c Saha S, Jing X, Park SY, Wang S, Li X, Gupta D, Dziarski R (август 2010 г.). «Белки распознавания пептидогликана защищают мышей от экспериментального колита, способствуя нормальной микрофлоре кишечника и предотвращая индукцию гамма-интерферона». Клеточный хозяин и микроб. 8 (2): 147–62. Дои:10.1016 / j.chom.2010.07.005. ЧВК  2998413. PMID  20709292.
  40. ^ Дзиарски Р., Парк С.Ю., Кашьяп Д.Р., Дауд С.Е., Гупта Д. (2016). «Pglyrp-регулируемая кишечная микрофлора Prevotella falsenii, Parabacteroides distasonis и Bacteroides eggerthii Enhance и Alistipes finegoldii ослабляет колит у мышей». PLOS ONE. 11 (1): e0146162. Дои:10.1371 / journal.pone.0146162. ЧВК  4699708. PMID  26727498.
  41. ^ Хойер М.А., Мелиф М.Дж., Дебетс Р., Хазенберг депутат (декабрь 1997 г.). «Воспалительные свойства пептидогликана уменьшаются после разложения N-ацетилмурамил-L-аланинамидазой человека». Европейская сеть цитокинов. 8 (4): 375–81. PMID  9459617.
  42. ^ а б Парк С.Ю., Гупта Д., Хурвич Р., Ким С.Х., Дзиарски Р. (декабрь 2011 г.). «Белок распознавания пептидогликана Pglyrp2 защищает мышей от псориазоподобного кожного воспаления, стимулируя регуляторные Т-клетки и ограничивая ответы Th17». Журнал иммунологии. 187 (11): 5813–23. Дои:10.4049 / jimmunol.1101068. ЧВК  3221838. PMID  22048773.
  43. ^ а б c Saha S, Qi J, Wang S, Wang M, Li X, Kim YG и др. (Февраль 2009 г.). «PGLYRP-2 и Nod2 необходимы для пептидогликанового артрита и местного воспаления». Клеточный хозяин и микроб. 5 (2): 137–50. Дои:10.1016 / j.chom.2008.12.010. ЧВК  2671207. PMID  19218085.
  44. ^ Арентсен Т., Халид Р., Цянь И., Диас Хейц Р. (январь 2018 г.). «Зависимые от пола изменения в моторном и тревожном поведении у старых мышей с нокаутом по молекуле 2, чувствительной к бактериальному пептидогликану». Мозг, поведение и иммунитет. 67: 345–354. Дои:10.1016 / j.bbi.2017.09.014. PMID  28951252. S2CID  27790787.
  45. ^ Ng D, Hu N, Hu Y, Wang C, Giffen C, Tang ZZ и др. (Октябрь 2008 г.). "Репликация полногеномного исследования плоскоклеточного рака пищевода" методом случай-контроль ". Международный журнал рака. 123 (7): 1610–5. Дои:10.1002 / ijc.23682. ЧВК  2552411. PMID  18649358.
  46. ^ Goldman SM, Kamel F, Ross GW, Jewell SA, Marras C, Hoppin JA и др. (Август 2014 г.). «Гены белков распознавания пептидогликанов и риск болезни Паркинсона». Двигательные расстройства. 29 (9): 1171–80. Дои:10.1002 / mds.25895. ЧВК  4777298. PMID  24838182.
  47. ^ Achkar JM, Cortes L, Croteau P, Yanofsky C, Mentinova M, Rajotte I, et al. (Сентябрь 2015 г.). «Биомаркеры белка-хозяина выявляют активный туберкулез у ВИЧ-инфицированных и лиц с коинфекцией». EBioMedicine. 2 (9): 1160–8. Дои:10.1016 / j.ebiom.2015.07.039. ЧВК  4588417. PMID  26501113.
  48. ^ Чжоу Ю., Цинь С., Сун М., Тан Л., Ян Х, Ким Т.К. и др. (Январь 2020 г.). «Измерение органо-специфических и острофазовых уровней белка в крови при ранней болезни Лайма». Журнал протеомных исследований. 19 (1): 346–359. Дои:10.1021 / acs.jproteome.9b00569. PMID  31618575.
  49. ^ Ян З., Фэн Дж., Сяо Л., Чен Х, Яо Й, Ли Й и др. (Май 2020 г.). «Полученный из опухоли пептидогликанов белок распознавания 2 предсказывает выживание и противоопухолевые иммунные ответы при гепатоцеллюлярной карциноме». Гепатология. 71 (5): 1626–1642. Дои:10.1002 / hep.30924. ЧВК  7318564. PMID  31479523.
  50. ^ Das AA, Choudhury KR, Jagadeeshaprasad MG, Kulkarni MJ, Mondal PC, Bandyopadhyay A (июнь 2020 г.). «Протеомный анализ выявляет нарушение регуляции обратного транспорта холестерина у людей с инфарктом миокарда с подъемом сегмента ST». Журнал протеомики. 222: 103796. Дои:10.1016 / j.jprot.2020.103796. PMID  32376501.

дальнейшее чтение